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The Alpha-Helix (biochemistry)

1951
  • Linus Pauling
  • Robert Corey
  • Herman Branson
Modello 3D di una struttura proteica ad alfa-elica in un laboratorio di biochimica.

(Immagine generata a solo scopo illustrativo)

L'alfa-elica ([latex]\alpha[/latex]-helix) è un motivo di struttura secondaria comune nelle proteine. Si tratta di una conformazione a spirale destrorsa in cui ogni gruppo N-H della spina dorsale dona un legame idrogeno al gruppo C=O della spina dorsale dell'amminoacido situato quattro residui prima (legame idrogeno [latex]i+4 \rightarrow i[/latex]). Questo schema regolare fa assumere alla catena polipeptidica una forma elicoidale.

Linus Pauling and his colleagues predicted the existence of the alpha-helix in 1951 before it was experimentally observed in detail by Max Perutz in the structure of myoglobin. Their prediction was based on a deep understanding of the planar nature of the peptide bond and the principles of hydrogen bonding. They meticulously built physical models to find stable conformations of a polypeptide chain that maximized hydrogen bonding while respecting steric constraints.

L'alfa-elica possiede specifiche proprietà geometriche: 3,6 residui per giro, un passo di 5,4 Å (0,54 nm) e angoli diedri dello scheletro (φ, ψ) tipicamente intorno a (-60°, -45°). Le catene laterali degli amminoacidi si estendono verso l'esterno dall'asse elicoidale, consentendo loro di interagire con l'ambiente o con altre parti della proteina. Alcuni amminoacidi, come alanina, leucina e metionina, sono considerati "formatori di elica", mentre altri, come la prolina (che non possiede un gruppo NH nello scheletro per il legame idrogeno e ha un anello rigido) e la glicina (che è troppo flessibile), sono "distruttori di elica". La scoperta dell'alfa-elica e del foglietto beta ha fornito le prime informazioni fondamentali su come una semplice catena lineare di amminoacidi possa ripiegarsi in strutture tridimensionali complesse, stabili e funzionali.

UNESCO Nomenclature: 2401
- Biochimica

Tipo

Sistema astratto

Interruzione

Incrementale

Utilizzo

Uso diffuso

Precursori

  • x-ray diffraction studies of fibrous proteins like keratin by william astbury
  • understanding of the planar geometry of the peptide bond
  • elucidation of the principles of hydrogen bonding by linus pauling
  • development of physical molecular models

Applicazioni

  • understanding the structure of fibrous proteins like keratin in hair and skin
  • designing alpha-helical peptides for antimicrobial or anti-cancer therapies
  • modeling transmembrane domains of proteins, which are often alpha-helical
  • protein structure prediction and validation
  • rational drug design targeting alpha-helical protein-protein interaction interfaces

Brevetti:

NA

Idee e potenziali innovazioni

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Argomenti correlati: alfa-elica, struttura secondaria delle proteine, Linus Pauling, legame idrogeno, polipeptide, conformazione, angoli diedri, cheratina, struttura proteica, modellazione molecolare.

Contesto storico

The Alpha-Helix (biochemistry)

1930
1940
1950
1951
1958
1960
1970
1930
1940
1950
1950
1954
1960
1967
1970

(se la data è sconosciuta o non rilevante, ad esempio "meccanica dei fluidi", viene fornita una stima approssimativa della sua notevole comparsa)

Invenzioni, innovazioni e principi tecnici correlati

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