(صورة توضيحية فقط)
The alpha-helix ([latex]\alpha[/latex]-helix) is a common secondary structure motif in proteins. It is a right-handed coiled conformation in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid located four residues earlier ([latex]i+4 \rightarrow i[/latex] hydrogen bonding). This regular pattern pulls the polypeptide chain into a helical shape.
تنبأ لينوس باولينغ وزملاؤه بوجود الحلزون ألفا في عام 1951 قبل أن يلاحظه ماكس بيروتز تجريبياً بالتفصيل في بنية الميوغلوبين. واستند تنبؤهم إلى فهم عميق للطبيعة المستوية لـ peptide bond ومبادئ الترابط الهيدروجيني. لقد قاموا ببناء نماذج فيزيائية بدقة لإيجاد التكوينات المستقرة لسلسلة عديد الببتيد التي تزيد من الترابط الهيدروجيني مع مراعاة القيود الفراغية.
The alpha-helix has specific geometric properties: 3.6 residues per turn, a pitch of 5.4 Å (0.54 nm), and backbone dihedral angles ([latex]\phi, \psi[/latex]) typically around (-60°, -45°). The side chains of the amino acids extend outwards from the helical axis, allowing them to interact with the environment or other parts of the protein. Certain amino acids, like alanine, leucine, and methionine, are considered ‘helix formers,’ while others, like proline (which lacks a backbone N-H for hydrogen bonding and has a rigid ring) and glycine (which is too flexible), are ‘helix breakers.’ The discovery of the alpha-helix and the beta-sheet provided the first fundamental insights into how a simple linear chain of amino acids could fold into complex, stable, and functional three-dimensional structures.
الحلزون ألفا (الكيمياء الحيوية)
(إذا كان التاريخ غير معروف أو غير ذي صلة، على سبيل المثال "ميكانيكا الموائع"، يتم توفير تقدير تقريبي لظهوره الملحوظ)
الصور والتنزيلات بالحجم الكامل متاحة فقط، ومجانية تمامًا، للأعضاء المسجلين.
> تسجيل الدخول <
