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ペプチド結合

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
Biochemist synthesizing peptides using solid-phase peptide synthesis in a laboratory.

(画像はイメージです)

ペプチド結合は共有結合である chemical bond formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

ペプチド結合はタンパク質の決定的な結合です。翻訳中にリボソームによって触媒されるその形成は、エネルギーを必要とする吸エルゴン反応です。結合自体は共鳴により平面構造を持ち、CN結合周りの回転が制限されるため、部分的な二重結合の性質を持ちます。この平面性は、ポリペプチド鎖がαヘリックスやβシートなどの二次構造へと予測可能な折り畳みパターンを形成する上で非常に重要です。結合角、特にポリペプチド主鎖のφ(ファイ)角とψ(プサイ)角は、ラマチャンドランプロットで示されるように制限されています。ペプチド結合は運動学的に安定していますが、プロテアーゼと呼ばれる酵素や強酸/強塩基によって触媒される水の添加によって加水分解(切断)される可能性があります。その化学的性質を理解することは生化学における基礎的なステップであり、この分野を粗製の「アルブミン」の研究から、特定の配列と構造を持つ明確なポリマーとしてのタンパク質の理解へと導いた。

歴史的に、アミノ酸間の結合の性質は大きな議論の的となっていた。エミール・フィッシャーが小さなペプチドを合成し、それらが天然のタンパク質断片のように振る舞うことを示した研究は、ペプチド結合理論の強力な証拠となった。フィッシャーとフランツ・ホフマイスターは、1902年の同じ学会でこの理論を提唱した。この発見は画期的なものであり、タンパク質のポリマーとしての性質を確立し、配列決定、合成、構造生物学への道を開いた。

UNESCO Nomenclature: 2401
生化学

タイプ

化学プロセス

混乱

基礎

使用法

広く普及している

前駆物質

  • タンパク質の構成要素としてのアミノ酸の発見(19世紀)
  • ギルバート・N・ルイスによる共有結合の概念
  • 有機化学における縮合反応の理解
  • 単純タンパク質の単離と特性解析

アプリケーション

  • synthesis of artificial peptides for pharmaceuticals (e.g., insulin analogs)
  • 抗ウイルス薬(例:HIV治療薬)のためのプロテアーゼ阻害剤の開発
  • タンパク質配列決定技術
  • 固相ペプチド合成
  • タンパク質の構造と機能を理解する

特許:

NA

潜在的なイノベーションのアイデア

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歴史的背景

ペプチド結合

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(日付が不明または関連性がない場合、例えば「流体力学」などでは、その注目すべき出現時期の概算値が提示されます。)

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