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タンパク質変性

1930
Biochemist demonstrating protein denaturation in a laboratory setting.

(画像はイメージです)

タンパク質変性とは、タンパク質が本来の三次元構造を失う過程のことである。この二次構造、三次構造、四次構造の破壊は、熱、極端なpH、有機溶媒、放射線などの外部ストレスによって引き起こされる。アミノ酸の一次配列はそのまま維持されるものの、形状が失われることでタンパク質の生物学的機能が失われる。

変性は、タンパク質の天然構造を安定させる弱い非共有結合相互作用を破壊します。これには、水素結合、疎水性相互作用、イオン結合が含まれます。例えば、熱は原子の運動エネルギーを増加させ、振動を引き起こしてこれらの弱い結合を切断します。極端なpHは、酸性および塩基性アミノ酸側鎖のプロトン化状態を変化させ、塩橋と水素結合を破壊します。有機溶媒は、多くの球状タンパク質の安定性に不可欠な疎水性コアを破壊する可能性があります。場合によっては、変性は可逆的です。変性剤を除去し、条件を生理的正常に戻すと、一部のタンパク質は自発的に天然の状態に折り畳まれることがあり、このプロセスはアンフィンセンの実験で実証されたように、再自然化と呼ばれます。しかし、多くのタンパク質、特に大きなタンパク質では、変性は不可逆的であり、折り畳まれていない疎水性領域が非特異的にくっつく凝集を引き起こすことがよくあります。この凝集は、アルツハイマー病やパーキンソン病など、いくつかの神経変性疾患の特徴である。

変性現象を理解することは、生物学とバイオテクノロジーの両分野において極めて重要である。生物が安定した内部環境(恒常性)を維持する必要がある理由を説明するとともに、タンパク質をベースとした医薬品や酵素の活性を維持するために、それらの精製、保管、取り扱いにおいて重要な考慮事項となる。

UNESCO Nomenclature: 2401
生化学

タイプ

化学プロセス

混乱

実質的な

使用法

広く普及している

前駆物質

  • 食品の調理や凝固(例:卵白)の観察
  • ホフマイスターらによるタンパク質溶解度に関する初期の研究
  • 特定の3次元タンパク質構造の概念の開発
  • 水素結合や疎水性効果などの非共有結合相互作用の理解

アプリケーション

  • 食品の調理(例:卵を焼く際、熱によってアルブミンが変性する)
  • sterilization of medical equipment using heat or chemicals to denature microbial proteins
  • 消毒剤としてアルコールを使用することで、細菌のタンパク質を変性させることができる。
  • 永久的なヘアパーマは、ケラチン中のジスルフィド結合を化学薬品で切断・再形成する技術です。
  • 変性剤(例:SDS-PAGE)を用いてタンパク質を質量分析する生化学的アッセイ

特許:

NA

潜在的なイノベーションのアイデア

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関連: 変性、タンパク質の折り畳み、タンパク質の構造、展開、凝集、恒常性、酵素活性、アルブミン、熱、pH。

歴史的背景

タンパク質変性

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1920
1928
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1940
1950
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1910
1921
1930
1930
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(日付が不明または関連性がない場合、例えば「流体力学」などでは、その注目すべき出現時期の概算値が提示されます。)

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