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A ligação peptídica

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
Biochemist synthesizing peptides using solid-phase peptide synthesis in a laboratory.

(Imagem gerada apenas para fins ilustrativos)

Uma ligação peptídica é uma ligação covalente. ligação química formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

A ligação peptídica é a ligação definidora das proteínas. Sua formação, catalisada pelo ribossomo durante a tradução, é um processo endergônico que requer energia. A própria ligação possui geometria planar devido à ressonância, que restringe a rotação em torno da ligação CN, conferindo-lhe caráter de ligação dupla parcial. Essa planaridade é crucial para os padrões de dobramento previsíveis das cadeias polipeptídicas em estruturas secundárias como hélices alfa e folhas beta. Os ângulos de ligação, especificamente os ângulos de torção phi (φ) e psi (ψ) da cadeia principal do polipeptídeo, são restringidos, conforme descrito pelo gráfico de Ramachandran. Embora a ligação peptídica seja cineticamente estável, ela pode ser hidrolisada (rompida) pela adição de água, um processo catalisado por enzimas chamadas proteases ou por ácidos/bases fortes. A compreensão de suas propriedades químicas foi um passo fundamental na bioquímica, levando o campo do estudo de 'albuminas' brutas para a compreensão de proteínas como polímeros definidos com sequências e estruturas específicas.

Historicamente, a natureza da ligação entre os aminoácidos foi um tema de grande debate. O trabalho de Emil Fischer na síntese de pequenos peptídeos e na demonstração de seu comportamento semelhante a fragmentos de proteínas naturais forneceu fortes evidências para a teoria da ligação peptídica, proposta por ele e Franz Hofmeister na mesma conferência em 1902. Essa descoberta foi revolucionária, estabelecendo a natureza polimérica das proteínas e abrindo caminho para o sequenciamento, a síntese e a biologia estrutural.

UNESCO Nomenclature: 2401
Bioquímica

Tipo

Processo Químico

Interrupção

Fundamentais

Uso

Uso generalizado

Precursores

  • Descoberta dos aminoácidos como blocos de construção das proteínas (século XIX)
  • Conceito de ligação covalente por Gilbert N. Lewis
  • Compreensão das reações de condensação em química orgânica
  • isolamento e caracterização de proteínas simples

Aplicações

  • synthesis of artificial peptides for pharmaceuticals (e.g., insulin analogs)
  • Desenvolvimento de inibidores de protease para medicamentos antivirais (ex.: tratamento do HIV)
  • tecnologias de sequenciamento de proteínas
  • síntese de peptídeos em fase sólida
  • Compreendendo a estrutura e a função das proteínas.

Patentes:

NA

Ideias de Inovação Potencial

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Relacionado a: ligação peptídica, ligação amida, estrutura primária de proteínas, síntese por desidratação, polipeptídeo, aminoácido, Emil Fischer, ribossomo, ligação covalente, bioquímica.

Contexto histórico

A ligação peptídica

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(Caso a data seja desconhecida ou irrelevante, por exemplo, "mecânica dos fluidos", é fornecida uma estimativa aproximada de seu surgimento notável)

Princípios relacionados à invenção, inovação e tecnologia

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