Product Design, Manufacturing & Innovation Resources
Heim » Die Peptidbindung

Die Peptidbindung

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
Biochemiker, der in einem Labor Peptide mit Hilfe der Festphasen-Peptidsynthese synthetisiert.

(Abbildung dient nur zur Veranschaulichung)

Eine Peptidbindung ist eine kovalente Bindung. chemische Bindung formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

Die Peptidbindung ist die grundlegende Verknüpfung von Proteinen. Ihre Bildung, katalysiert durch das Ribosom während der Translation, ist ein endergonischer Prozess, der Energie benötigt. Die Bindung selbst besitzt aufgrund von Resonanz eine planare Geometrie, die die Rotation um die CN-Bindung einschränkt und ihr somit einen partiellen Doppelbindungscharakter verleiht. Diese Planarität ist entscheidend für die vorhersagbaren Faltungsmuster von Polypeptidketten in Sekundärstrukturen wie α-Helices und β-Faltblätter. Die Bindungswinkel, insbesondere die Torsionswinkel Phi (φ) und Psi (ψ) des Polypeptidrückgrats, sind, wie im Ramachandran-Plot dargestellt, eingeschränkt. Obwohl die Peptidbindung kinetisch stabil ist, kann sie durch Zugabe von Wasser hydrolysiert (gespalten) werden. Dieser Prozess wird durch Enzyme, sogenannte Proteasen, oder durch starke Säuren/Basen katalysiert. Das Verständnis seiner chemischen Eigenschaften war ein grundlegender Schritt in der Biochemie und führte dazu, dass das Fachgebiet von der Untersuchung roher „Albumine“ hin zum Verständnis von Proteinen als definierten Polymeren mit spezifischen Sequenzen und Strukturen gelangte.

Historisch gesehen war die Natur der Verknüpfung zwischen Aminosäuren Gegenstand intensiver Debatten. Emil Fischers Arbeiten zur Synthese kleiner Peptide und der Nachweis, dass diese sich wie natürliche Proteinfragmente verhalten, lieferten starke Belege für die Peptidbindungstheorie, die er und Franz Hofmeister 1902 auf derselben Konferenz vorstellten. Diese Entdeckung war revolutionär, da sie den Polymercharakter von Proteinen etablierte und den Weg für Sequenzierung, Synthese und Strukturbiologie ebnete.

UNESCO Nomenclature: 2401
- Biochemie

Typ

Chemischer Prozess

Störung

Grundlegendes

Verwendung

Weitverbreitete Verwendung

Vorläufer

  • Entdeckung der Aminosäuren als Bausteine ​​der Proteine ​​(19. Jahrhundert)
  • Konzept der kovalenten Bindung von Gilbert N. Lewis
  • Verständnis von Kondensationsreaktionen in der organischen Chemie
  • Isolierung und Charakterisierung einfacher Proteine

Anwendungen

  • Synthese künstlicher Peptide für Pharmazeutika (z. B. Insulinanaloga)
  • Entwicklung von Proteasehemmern für antivirale Medikamente (z. B. HIV-Behandlung)
  • Proteinsequenzierungstechnologien
  • Festphasen-Peptidsynthese
  • Verständnis der Struktur und Funktion von Proteinen

Patente:

NA

Potenzielle Innovationsideen

Aufgrund des hohen Datenverkehrs durch Web-Scraping-Bots, der derzeit mehr als 40.000 Anfragen pro Tag umfasst, ist dieser Inhalt ausschließlich Community-Mitgliedern vorbehalten.
> Anmelden < oder > Registrieren < (100% kostenlos) Zugriff darauf sowie auf alle anderen eingeschränkten Inhalte und Tools.

Verwandt mit: Peptidbindung, Amidbindung, Proteinprimärstruktur, Dehydratisierungssynthese, Polypeptid, Aminosäure, Emil Fischer, Ribosom, kovalente Bindung, Biochemie.

Historischer Kontext

Die Peptidbindung

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(wenn das Datum unbekannt oder nicht relevant ist, z. B. „Strömungsmechanik“, wird eine gerundete Schätzung seines bemerkenswerten Auftretens bereitgestellt)

Verwandte Erfindungen, Innovationen und technische Prinzipien

Bilder in voller Größe und Downloads sind nur für registrierte Mitglieder 100% kostenlos verfügbar.

> Login <