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La liaison peptidique

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
Biochimiste synthétisant des peptides à l'aide de la synthèse peptidique en phase solide dans un laboratoire.

(Image générée à titre d'illustration uniquement)

Une liaison peptidique est une liaison covalente liaison chimique formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

La liaison peptidique est la liaison caractéristique des protéines. Sa formation, catalysée par le ribosome lors de la traduction, est un processus endergonique nécessitant de l'énergie. La liaison elle-même possède une géométrie plane due à la résonance, ce qui restreint la rotation autour du groupe CN et lui confère un caractère de double liaison partielle. Cette planéité est cruciale pour le repliement prévisible des chaînes polypeptidiques en structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta. Les angles de liaison, en particulier les angles de torsion phi (φ) et psi (ψ) du squelette polypeptidique, sont contraints, comme le décrit le diagramme de Ramachandran. Bien que la liaison peptidique soit cinétiquement stable, elle peut être hydrolysée (rompue) par l'ajout d'eau, un processus catalysé par des enzymes appelées protéases ou par des acides/bases forts. La compréhension de ses propriétés chimiques a constitué une étape fondamentale en biochimie, faisant évoluer le domaine de l'étude des albumines brutes vers des structures plus complexes. pour comprendre les protéines comme des polymères définis possédant des séquences et des structures spécifiques.

Historiquement, la nature de la liaison entre les acides aminés a fait l'objet de vifs débats. Les travaux d'Emil Fischer sur la synthèse de petits peptides et la démonstration de leur comportement similaire à celui de fragments de protéines naturelles ont apporté des preuves solides à la théorie de la liaison peptidique, qu'il avait proposée avec Franz Hofmeister lors de la même conférence en 1902. Cette découverte fut révolutionnaire : elle établit la nature polymère des protéines et ouvrit la voie au séquençage, à la synthèse et à la biologie structurale.

UNESCO Nomenclature: 2401
- Biochimie

Taper

Procédé chimique

Perturbation

Fondamentaux

Usage

Utilisation généralisée

Précurseurs

  • découverte des acides aminés comme éléments constitutifs des protéines (19e siècle)
  • concept de liaison covalente par Gilbert N. Lewis
  • compréhension des réactions de condensation en chimie organique
  • isolement et caractérisation de protéines simples

Applications

  • synthèse de peptides artificiels pour produits pharmaceutiques (par exemple, analogues de l'insuline)
  • développement d'inhibiteurs de protéase pour les médicaments antiviraux (par exemple, le traitement du VIH)
  • technologies de séquençage des protéines
  • synthèse peptidique en phase solide
  • comprendre la structure et la fonction des protéines

Brevets:

NA

Idées d'innovations potentielles

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En lien avec : liaison peptidique, liaison amide, structure primaire des protéines, synthèse par déshydratation, polypeptide, acide aminé, Emil Fischer, ribosome, liaison covalente, biochimie.

Contexte historique

La liaison peptidique

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(si la date est inconnue ou non pertinente, par exemple « mécanique des fluides », une estimation arrondie de son émergence notable est fournie)

Inventions, innovations et principes techniques connexes

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