αヘリックス([latex]alpha[/latex]-ヘリックス)は、タンパク質によく見られる二次構造モチーフです。これは右巻きのらせん構造で、各主鎖NH基が4残基前のアミノ酸の主鎖C=O基に水素結合を供与します([latex]i+4 rightarrow i[/latex]水素結合)。この規則的なパターンによって、ポリペプチド鎖はらせん状に引き伸ばされます。

(画像はイメージです)
αヘリックス([latex]alpha[/latex]-ヘリックス)は、タンパク質によく見られる二次構造モチーフです。これは右巻きのらせん構造で、各主鎖NH基が4残基前のアミノ酸の主鎖C=O基に水素結合を供与します([latex]i+4 rightarrow i[/latex]水素結合)。この規則的なパターンによって、ポリペプチド鎖はらせん状に引き伸ばされます。
Linus Pauling and his colleagues predicted the existence of the alpha-helix in 1951 before it was experimentally observed in detail by Max Perutz in the structure of myoglobin. Their prediction was based on a deep understanding of the planar nature of the peptide bond and the principles of hydrogen bonding. They meticulously built physical models to find stable conformations of a polypeptide chain that maximized hydrogen bonding while respecting steric constraints.
αヘリックスは、1回転あたり3.6残基、ピッチ5.4Å(0.54nm)、主鎖二面角(φ、ψ)が通常(-60°、-45°)付近という、特定の幾何学的特性を持っています。アミノ酸の側鎖はヘリックス軸から外側に伸びており、環境やタンパク質の他の部分と相互作用することができます。アラニン、ロイシン、メチオニンなどの特定のアミノ酸は「ヘリックス形成者」と考えられていますが、プロリン(水素結合のための主鎖NHがなく、硬い環を持つ)やグリシン(柔軟すぎる)などの他のアミノ酸は「ヘリックス破壊者」です。αヘリックスとβシートの発見は、単純な直線状のアミノ酸鎖が複雑で安定した機能的な三次元構造に折り畳まれる仕組みについての最初の基本的な洞察をもたらしました。
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アルファヘリックス(生化学)
(日付が不明または関連性がない場合、例えば「流体力学」などでは、その注目すべき出現時期の概算値が提示されます。)
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