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蛋白质变性

1930
生物化学家在实验室演示蛋白质变性。.

(图片仅供参考)

蛋白质变性是蛋白质失去其天然三维结构的过程。

Denaturation disrupts the weak, non-covalent interactions that stabilize a protein’s native conformation. These include hydrogen bonds, hydrophobic interactions, and ionic bonds. For example, heat increases the kinetic energy of atoms, causing vibrations that break these weak bonds. Extreme pH alters the protonation state of acidic and basic amino acid side chains, disrupting salt bridges and hydrogen bonds. Organic solvents can disrupt the hydrophobic core that is crucial for the stability of many globular proteins. In some cases, denaturation is reversible; if the denaturing agent is removed and conditions are returned to physiological norms, some proteins can spontaneously refold into their native state, a process called renaturation, as demonstrated in Anfinsen’s experiments. However, for many proteins, especially large ones, denaturation is irreversible, often leading to aggregation where the unfolded hydrophobic regions stick together non-specifically. This aggregation is a hallmark of several neurodegenerative diseases, such as Alzheimer’s and Parkinson’s disease.

理解变性在生物学和生物技术中都至关重要。它解释了为什么生物体必须维持稳定的内部环境(体内平衡),并且是蛋白质类药物和酶的纯化、储存和处理过程中维持其活性的关键考虑因素。

UNESCO Nomenclature: 2401
- 生物化学

类型

化学过程

中断

重大的

用法

广泛使用

前体

  • 观察食物烹饪和凝固(例如蛋清)
  • 霍夫迈斯特等人对蛋白质溶解度的早期研究
  • 特定3d蛋白质结构概念的发展
  • 了解氢键和疏水效应等非共价相互作用

应用程序

  • 烹饪食物(例如煎鸡蛋,热量会使白蛋白变性)
  • 使用热或化学物质使微生物蛋白质变性对医疗设备进行灭菌
  • 使用酒精作为消毒剂,使细菌蛋白质变性
  • 永久性烫发,利用化学物质破坏和重塑角蛋白中的二硫键
  • 使用变性剂(例如 sds-page)通过质量分析蛋白质的生化测定

专利:

NA

潜在创新理念

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这种二级、三级和四级结构的破坏是由外部压力源引起的,例如热、极端 pH 值、有机溶剂或辐射。

历史背景

蛋白质变性

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1920
1928
1930
1940
1950
1950
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1910
1921
1930
1930
1940
1950
1951

(如果日期未知或不相关,例如“流体力学”,则提供其显著出现的近似估计)

相关发明、创新和技术原理

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