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The Peptide Bond

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
Biochimico che sintetizza peptidi con la sintesi peptidica in fase solida in laboratorio.

(Immagine generata a solo scopo illustrativo)

Un legame peptidico è un legame covalente legame chimico formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

Il legame peptidico è il legame che definisce le proteine. La sua formazione, catalizzata dal ribosoma durante la traduzione, è un processo endoergonico che richiede energia. Il legame stesso ha una geometria planare dovuta alla risonanza, che limita la rotazione attorno al legame C-N, conferendogli un parziale carattere di doppio legame. Questa planarità è cruciale per i modelli di ripiegamento prevedibili delle catene polipeptidiche in strutture secondarie come alfa-eliche e foglietti beta. Gli angoli di legame, in particolare gli angoli di torsione phi (φ) e psi (psi) dello scheletro polipeptidico, sono vincolati, come descritto dal diagramma di Ramachandran. Sebbene il legame peptidico sia cineticamente stabile, può essere idrolizzato (rotto) mediante l'aggiunta di acqua, un processo catalizzato da enzimi chiamati proteasi o da acidi/basi forti. La comprensione delle sue proprietà chimiche è stata un passo fondamentale nella biochimica, che ha permesso di passare dallo studio delle "albumine" grezze alla comprensione delle proteine ​​come polimeri definiti con sequenze e strutture specifiche.

Storicamente, la natura del legame tra gli amminoacidi è stata oggetto di un acceso dibattito. Il lavoro di Emil Fischer sulla sintesi di piccoli peptidi e sulla dimostrazione del loro comportamento simile a quello dei frammenti proteici naturali fornì una solida prova a sostegno della teoria del legame peptidico, che lui e Franz Hofmeister proposero alla stessa conferenza nel 1902. Questa scoperta fu rivoluzionaria, stabilendo la natura polimerica delle proteine ​​e aprendo la strada al sequenziamento, alla sintesi e alla biologia strutturale.

UNESCO Nomenclature: 2401
- Biochimica

Tipo

Processo chimico

Interruzione

Fondamento

Utilizzo

Uso diffuso

Precursori

  • discovery of amino acids as the building blocks of proteins (19th century)
  • concept of covalent bonding by gilbert n. lewis
  • understanding of condensation reactions in organic chemistry
  • isolation and characterization of simple proteins

Applicazioni

  • synthesis of artificial peptides for pharmaceuticals (e.g., insulin analogs)
  • development of protease inhibitors for antiviral drugs (e.g., HIV treatment)
  • protein sequencing technologies
  • solid-phase peptide synthesis
  • understanding protein structure and function

Brevetti:

NA

Idee e potenziali innovazioni

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Argomenti correlati: legame peptidico, legame amidico, struttura primaria delle proteine, sintesi per disidratazione, polipeptide, amminoacido, Emil Fischer, ribosoma, legame covalente, biochimica.

Contesto storico

The Peptide Bond

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(se la data è sconosciuta o non rilevante, ad esempio "meccanica dei fluidi", viene fornita una stima approssimativa della sua notevole comparsa)

Invenzioni, innovazioni e principi tecnici correlati

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