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पेप्टाइड बॉन्ड

1902
  • Emil Fischer
  • Franz Hofmeister
एक प्रयोगशाला में ठोस-चरण पेप्टाइड संश्लेषण का उपयोग करके पेप्टाइड संश्लेषित करने वाला जैव रसायनज्ञ।.

(यह छवि केवल उदाहरण के लिए बनाई गई है)

पेप्टाइड बंध एक सहसंयोजक बंध होता है। रासायनिक बंध formed between two amino acid molecules. It links the carboxyl group ([latex]-COOH[/latex]) of one amino acid to the amino group ([latex]-NH_2[/latex]) of another, releasing a molecule of water in a dehydration synthesis reaction. This amide-type bond is fundamental to forming polypeptide chains, the basis of protein primary structure.

पेप्टाइड बॉन्ड प्रोटीनों का मुख्य बंधन है। इसका निर्माण, जो कि ट्रांसलेशन के दौरान राइबोसोम द्वारा उत्प्रेरित होता है, एक एंडरगोनिक प्रक्रिया है जिसके लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है। अनुनाद के कारण बॉन्ड की ज्यामिति समतल होती है, जो CN बॉन्ड के चारों ओर घूर्णन को प्रतिबंधित करती है, जिससे इसे आंशिक रूप से डबल-बॉन्ड का गुण प्राप्त होता है। यह समतलता पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट जैसी द्वितीयक संरचनाओं में अनुमानित तह पैटर्न के लिए महत्वपूर्ण है। बॉन्ड कोण, विशेष रूप से पॉलीपेप्टाइड बैकबोन के फाई (phi) और साई (psi) टॉर्शन कोण, रामाचंद्रन प्लॉट द्वारा वर्णित अनुसार सीमित होते हैं। यद्यपि पेप्टाइड बॉन्ड गतिज रूप से स्थिर होता है, इसे जल के जुड़ने से हाइड्रोलाइज्ड (तोड़ा) जा सकता है, यह प्रक्रिया प्रोटीएज नामक एंजाइमों या प्रबल अम्लों/क्षारों द्वारा उत्प्रेरित होती है। इसके रासायनिक गुणों को समझना जैव रसायन विज्ञान में एक मूलभूत कदम था, जिसने इस क्षेत्र को कच्चे "एल्ब्यूमिन" के अध्ययन से आगे बढ़कर प्रोटीन को विशिष्ट अनुक्रमों और संरचनाओं वाले परिभाषित पॉलिमर के रूप में समझने की दिशा में अग्रसर किया।

ऐतिहासिक रूप से, अमीनो अम्लों के बीच बंधन की प्रकृति एक प्रमुख विवाद का विषय रही है। एमिल फिशर द्वारा छोटे पेप्टाइडों के संश्लेषण और यह दर्शाने पर कि वे प्राकृतिक प्रोटीन खंडों की तरह व्यवहार करते हैं, ने पेप्टाइड बंधन सिद्धांत के लिए मजबूत प्रमाण प्रदान किए, जिसे उन्होंने और फ्रांज हॉफमिस्टर ने 1902 में एक ही सम्मेलन में प्रस्तावित किया था। यह खोज क्रांतिकारी थी, जिसने प्रोटीन की बहुलक प्रकृति को स्थापित किया और अनुक्रमण, संश्लेषण और संरचनात्मक जीव विज्ञान के लिए मार्ग प्रशस्त किया।

UNESCO Nomenclature: 2401
जैव रसायन विज्ञान

Type

रासायनिक प्रक्रिया

व्यवधान

मूलभूत

उपयोग

व्यापक उपयोग

शगुन

  • प्रोटीन के निर्माण खंडों के रूप में अमीनो अम्लों की खोज (19वीं शताब्दी)
  • गिलबर्ट एन. लुईस द्वारा सहसंयोजक बंधन की अवधारणा
  • कार्बनिक रसायन विज्ञान में संघनन अभिक्रियाओं की समझ
  • सरल प्रोटीनों का पृथक्करण और लक्षण वर्णन

आवेदन

  • औषधियों के लिए कृत्रिम पेप्टाइडों का संश्लेषण (उदाहरण के लिए, इंसुलिन एनालॉग)
  • एंटीवायरल दवाओं (जैसे, एचआईवी उपचार) के लिए प्रोटीएज़ अवरोधकों का विकास।
  • प्रोटीन अनुक्रमण प्रौद्योगिकियाँ
  • ठोस-चरण पेप्टाइड संश्लेषण
  • प्रोटीन की संरचना और कार्य को समझना

पेटेंट:

NA

संभावित नवाचार विचार

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संबंधित विषय: पेप्टाइड बॉन्ड, एमाइड लिंकेज, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना, निर्जलीकरण संश्लेषण, पॉलीपेप्टाइड, अमीनो एसिड, एमिल फिशर, राइबोसोम, सहसंयोजक बॉन्ड, जैव रसायन।

ऐतिहासिक संदर्भ

पेप्टाइड बॉन्ड

1800
1834-01-01
1880
1902
1920
1928
1930
1800
1800-05-02
1880
1900
1910
1921
1930
1930

(यदि तिथि अज्ञात है या प्रासंगिक नहीं है, उदाहरण के लिए "द्रव यांत्रिकी", तो इसके उल्लेखनीय उद्भव का एक अनुमानित आंकड़ा प्रदान किया गया है)

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