α-螺旋([latex]\alpha[/latex]-helix )是蛋白质中常见的二级结构模式。它是一种右旋盘绕构象,其中每一个骨架 N-H 基团都会向位于四个残基之前的氨基酸的骨架 C=O 基团提供一个氢键([latex]i+4(右旋)i[/latex] 氢键)。这种有规律的模式将多肽链拉成螺旋状。.

(图片仅供参考)
α-螺旋([latex]\alpha[/latex]-helix )是蛋白质中常见的二级结构模式。它是一种右旋盘绕构象,其中每一个骨架 N-H 基团都会向位于四个残基之前的氨基酸的骨架 C=O 基团提供一个氢键([latex]i+4(右旋)i[/latex] 氢键)。这种有规律的模式将多肽链拉成螺旋状。.
早在1951年,莱纳斯·鲍林(Linus Pauling)及其同事就预测了α螺旋的存在,而马克斯·佩鲁茨(Max Perutz)在肌红蛋白结构中通过实验详细观察到了α螺旋的存在。他们的预测基于对肽键平面性质和氢键原理的深刻理解。他们精心构建了物理模型,以找到在满足空间约束的同时,能够最大化氢键的多肽链稳定构象。
α螺旋具有特定的几何性质:每圈3.6个氨基酸残基,螺距为5.4 Å(0.54 nm),主链二面角(φ,ψ)通常约为(-60°,-45°)。氨基酸的侧链从螺旋轴向外延伸,使其能够与周围环境或蛋白质的其他部分相互作用。某些氨基酸,如丙氨酸、亮氨酸和蛋氨酸,被认为是“螺旋形成者”,而另一些氨基酸,如脯氨酸(缺乏用于氢键的骨架NH基团且具有刚性环)和甘氨酸(柔性过强),则是“螺旋破坏者”。α螺旋和β折叠的发现首次从根本上揭示了简单的氨基酸线性链如何折叠成复杂、稳定且具有功能的三维结构。
α螺旋(生物化学)
(如果日期未知或不相关,例如“流体力学”,则提供其显著出现的近似估计)
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