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» α螺旋(生物化学)

α螺旋(生物化学)

1951
  • Linus Pauling
  • Robert Corey
  • Herman Branson
生物化学实验室中的α-螺旋蛋白质结构三维模型。.

(图片仅供参考)

α-螺旋([latex]\alpha[/latex]-helix )是蛋白质中常见的二级结构模式。它是一种右旋盘绕构象,其中每一个骨架 N-H 基团都会向位于四个残基之前的氨基酸的骨架 C=O 基团提供一个氢键([latex]i+4(右旋)i[/latex] 氢键)。这种有规律的模式将多肽链拉成螺旋状。.

早在1951年,莱纳斯·鲍林(Linus Pauling)及其同事就预测了α螺旋的存在,而马克斯·佩鲁茨(Max Perutz)在肌红蛋白结构中通过实验详细观察到了α螺旋的存在。他们的预测基于对肽键平面性质和氢键原理的深刻理解。他们精心构建了物理模型,以找到在满足空间约束的同时,能够最大化氢键的多肽链稳定构象。

α螺旋具有特定的几何性质:每圈3.6个氨基酸残基,螺距为5.4 Å(0.54 nm),主链二面角(φ,ψ)通常约为(-60°,-45°)。氨基酸的侧链从螺旋轴向外延伸,使其能够与周围环境或蛋白质的其他部分相互作用。某些氨基酸,如丙氨酸、亮氨酸和蛋氨酸,被认为是“螺旋形成者”,而另一些氨基酸,如脯氨酸(缺乏用于氢键的骨架NH基团且具有刚性环)和甘氨酸(柔性过强),则是“螺旋破坏者”。α螺旋和β折叠的发现首次从根本上揭示了简单的氨基酸线性链如何折叠成复杂、稳定且具有功能的三维结构。

UNESCO Nomenclature: 2401
- 生物化学

类型

抽象系统

中断

递增

用法

广泛使用

前体

  • 威廉·阿斯特伯里 (william astbury) 对角蛋白等纤维蛋白的 X 射线衍射研究
  • 了解肽键的平面几何形状
  • 莱纳斯·鲍林阐明氢键原理
  • 物理分子模型的发展

应用程序

  • 了解头发和皮肤中角蛋白等纤维蛋白的结构
  • 设计用于抗菌或抗癌治疗的α螺旋肽
  • 模拟蛋白质的跨膜结构域,这些结构域通常是 α 螺旋结构
  • 蛋白质结构预测与验证
  • 针对α螺旋蛋白质-蛋白质相互作用界面的合理药物设计

专利:

NA

潜在创新理念

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相关术语:α-螺旋、蛋白质二级结构、莱纳斯·鲍林、氢键、多肽、构象、二面角、角蛋白、蛋白质结构、分子建模。

历史背景

α螺旋(生物化学)

1930
1940
1950
1951
1958
1960
1970
1930
1940
1950
1950
1954
1960
1967
1970

(如果日期未知或不相关,例如“流体力学”,则提供其显著出现的近似估计)

相关发明、创新和技术原理

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