(Immagine generata a solo scopo illustrativo)
Gli enzimi sono proteine che agiscono come catalizzatori biologici (biocatalizzatori). Presentano una specificità ed efficienza notevoli, accelerando spesso le reazioni di milioni di fattori in condizioni fisiologiche moderate (temperatura, pH). La reazione avviene in una regione specifica dell'enzima, chiamata sito attivo, che lega il substrato attraverso un meccanismo a chiave e serratura o ad adattamento indotto.
La catalisi enzimatica rappresenta l'apice dell'efficienza catalitica e della selettività. Queste complesse strutture proteiche creano un microambiente unico all'interno del loro sito attivo, perfettamente adattato per stabilizzare lo stato di transizione di una reazione specifica. Ciò si ottiene grazie a una combinazione di fattori: orientamento preciso dei substrati, presenza di gruppi funzionali acidi o basici, tensione dei legami con i substrati e un percorso covalente alternativo. La cinetica di molte reazioni catalizzate da enzimi può essere descritta dall'equazione di Michaelis-Menten: [latex]v = \frac{V_{max}[S]}{K_M + [S]}[/latex], dove [latex]v[/latex] è la velocità di reazione, [latex]V_{max}[/latex] è la velocità massima, [latex][S][/latex] è la concentrazione di substrato e [latex]K_M[/latex] (la costante di Michaelis) è la concentrazione di substrato alla quale la velocità di reazione è la metà di [latex]V_{max}[/latex].
Il modello originale ‘lock-and-key’ di Emil Fischer proponeva un sito attivo rigido perfettamente aderente al substrato. Questo modello è stato successivamente perfezionato dal modello ‘induced-fit’ di Daniel Koshland, che suggerisce che il sito attivo è flessibile e cambia conformazione al momento del legame con il substrato per ottenere un orientamento catalitico ottimale. Questa specificità è spesso stereospecifica, il che significa che gli enzimi possono distinguere tra gli stereoisomeri, una caratteristica fondamentale per la produzione di farmaci enantiomericamente puri. Sebbene siano stati storicamente utilizzati nella produzione alimentare, le moderne biotecnologie ne hanno esteso l'uso alla sintesi industriale, alla diagnostica e alla terapia grazie a tecniche come l'evoluzione diretta, che consente agli scienziati di progettare enzimi con nuove proprietà.
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Catalisi enzimatica (biocatalisi)
(se la data è sconosciuta o non rilevante, ad esempio "meccanica dei fluidi", viene fornita una stima approssimativa della sua notevole comparsa)
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