Catálisis enzimática (biocatálisis)
1897
- Eduard Buchner
- Emil Fischer
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos (biocatalizadores). Presentan una especificidad y eficiencia notables, acelerando a menudo las reacciones en millones de factores en condiciones fisiológicas suaves (temperatura, pH). La reacción ocurre en una región específica de la enzima, denominada sitio activo, que se une al sustrato mediante un mecanismo de ajuste inducido.
La catálisis enzimática representa la cumbre de la eficacia catalítica y la selectividad. Estas complejas estructuras proteínicas crean un microentorno único dentro de su sitio activo, perfectamente adaptado para estabilizar el estado de transición de una reacción específica. Esto se consigue mediante una combinación de factores: la orientación precisa de los sustratos, la provisión de grupos funcionales ácidos o básicos, la tensión de los enlaces de los sustratos y la provisión de una vía covalente alternativa. La cinética de muchas reacciones catalizadas por enzimas puede describirse mediante la ecuación de Michaelis-Menten: [latex]v = \frac{V_{max}[S]}{K_M + [S]}[/latex], donde [latex]v[/latex] es la velocidad de reacción, [latex]V_{max}[/latex] es la velocidad máxima, [latex][S][/latex] es la concentración de sustrato y [latex]K_M[/latex] (la constante de Michaelis) es la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de [latex]V_{max}[/latex].
El modelo original de ‘cerradura y llave’ de Emil Fischer proponía un sitio activo rígido perfectamente adaptado al sustrato. Más tarde, Daniel Koshland lo perfeccionó con su modelo de ‘ajuste inducido’, según el cual el sitio activo es flexible y cambia de conformación al unirse al sustrato para lograr una orientación catalítica óptima. Esta especificidad suele ser estereoespecífica, lo que significa que las enzimas pueden distinguir entre estereoisómeros, una característica fundamental para producir fármacos enantioméricamente puros. Aunque históricamente se han utilizado en la producción de alimentos, la biotecnología moderna ha ampliado su uso a la síntesis industrial, el diagnóstico y la terapéutica mediante técnicas como la evolución dirigida, que permite a los científicos diseñar enzimas con propiedades novedosas.
UNESCO Nomenclature: 2302
- Bioquímica
Precursores
- Los trabajos de Louis Pasteur que relacionan la fermentación con los organismos vivos
- Descubrimiento y aislamiento de la diastasa (amilasa) por Anselme Payen
- Teoría de la especificidad enzimática de Emil Fischer
- Eduard Buchner descubre la fermentación sin células
Aplicaciones
- producción de jarabe de maíz con alto contenido de fructosa
- Uso de proteasas en detergentes para ropa
- síntesis de fármacos quirales
- producción de queso y yogur
- Biorremediación para descomponer contaminantes
Ideas para posibles innovaciones
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Relacionado con: enzima, biocatálisis, sitio activo, cinética de Michaelis-Menten, especificidad, ajuste inducido, cerradura y llave, sustrato, proteína, evolución dirigida.