Dénaturation des protéines
La dénaturation des protéines est le processus par lequel une protéine perd sa structure tridimensionnelle native. Cette perturbation des structures secondaire, tertiaire et quaternaire est provoquée par des facteurs de stress externes tels que la chaleur, un pH extrême, les solvants organiques ou les radiations. Bien que la séquence primaire d'acides aminés reste intacte, la perte de conformation entraîne la perte de la fonction biologique de la protéine.
La dénaturation perturbe les interactions faibles et non covalentes qui stabilisent la conformation native d'une protéine. Il s'agit notamment des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes et des liaisons ioniques. Par exemple, la chaleur augmente l'énergie cinétique des atomes, provoquant des vibrations qui rompent ces liaisons faibles. Un pH extrême modifie l'état de protonation des chaînes latérales des acides aminés acides et basiques, perturbant les ponts salins et les liaisons hydrogène. Les solvants organiques peuvent perturber le cœur hydrophobe, essentiel à la stabilité de nombreuses protéines globulaires. Dans certains cas, la dénaturation est réversible : si l'agent dénaturant est éliminé et que les conditions reviennent à la normale, certaines protéines peuvent se replier spontanément dans leur état natif, un processus appelé renaturation, comme l'ont démontré les expériences d'Anfinsen. Cependant, pour de nombreuses protéines, en particulier les plus grandes, la dénaturation est irréversible, conduisant souvent à une agrégation où les régions hydrophobes dépliées s'agglutinent de manière non spécifique. Cette agrégation est une caractéristique de plusieurs maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson.
La compréhension de la dénaturation est essentielle en biologie et en biotechnologie. Elle explique pourquoi les organismes doivent maintenir un environnement interne stable (homéostasie) et constitue un élément clé de la purification, du stockage et de la manipulation des médicaments à base de protéines et des enzymes pour maintenir leur activité.
UNESCO Nomenclature: 2401
- Biochimie
Usage
Utilisation généralisée
Précurseurs
- observation de la cuisson et de la coagulation des aliments (par exemple, les blancs d'œufs)
- premières études sur la solubilité des protéines par Hofmeister et al.
- développement du concept d'une structure protéique 3D spécifique
- compréhension des interactions non covalentes comme les liaisons hydrogène et les effets hydrophobes
Applications
- cuisson des aliments (par exemple, faire frire un œuf, où la chaleur dénature l'albumine)
- stérilisation du matériel médical à l'aide de chaleur ou de produits chimiques pour dénaturer les protéines microbiennes
- utilisation d'alcool comme désinfectant, ce qui dénature les protéines bactériennes
- l'ondulation permanente des cheveux, qui utilise des produits chimiques pour rompre et reformer les liaisons disulfures dans la kératine
- dosages biochimiques qui utilisent des agents dénaturants (par exemple, SDS-page) pour analyser les protéines en masse
Idées d'innovations potentielles
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Lié à : dénaturation, repliement des protéines, structure des protéines, dépliement, agrégation, homéostasie, activité enzymatique, albumine, chaleur, pH.