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Desnaturalización de proteínas

1930
Bioquímico demostrando la desnaturalización de proteínas en un laboratorio.

(Imagen generada únicamente con fines ilustrativos)

La desnaturalización de proteínas es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional nativa. Esta alteración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria es causada por factores externos como el calor, el pH extremo, los disolventes orgánicos o la radiación. Si bien la secuencia primaria de aminoácidos permanece intacta, la pérdida de la forma conlleva la pérdida de la función biológica de la proteína.

La desnaturalización altera las interacciones débiles no covalentes que estabilizan la conformación nativa de una proteína. Estas incluyen enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos. Por ejemplo, el calor aumenta la energía cinética de los átomos, provocando vibraciones que rompen estos enlaces débiles. Un pH extremo altera el estado de protonación de las cadenas laterales de aminoácidos ácidos y básicos, interrumpiendo los puentes salinos y los enlaces de hidrógeno. Los disolventes orgánicos pueden alterar el núcleo hidrofóbico, crucial para la estabilidad de muchas proteínas globulares. En algunos casos, la desnaturalización es reversible; si se elimina el agente desnaturalizante y las condiciones vuelven a la normalidad fisiológica, algunas proteínas pueden replegarse espontáneamente a su estado nativo, un proceso llamado renaturalización, como se demostró en los experimentos de Anfinsen. Sin embargo, para muchas proteínas, especialmente las grandes, la desnaturalización es irreversible, lo que a menudo conduce a la agregación, donde las regiones hidrofóbicas desplegadas se adhieren entre sí de forma inespecífica. Esta acumulación es un rasgo distintivo de varias enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.

Comprender la desnaturalización es fundamental tanto en biología como en biotecnología. Explica por qué los organismos deben mantener un entorno interno estable (homeostasis) y es un factor clave en la purificación, el almacenamiento y la manipulación de fármacos y enzimas de origen proteico para mantener su actividad.

UNESCO Nomenclature: 2401
- Bioquímica

Tipo

Proceso químico

Ruptura

Sustancial

Uso

Uso generalizado

Precursores

  • Observación de la cocción y coagulación de los alimentos (por ejemplo, claras de huevo)
  • Primeros estudios sobre la solubilidad de las proteínas realizados por Hofmeister y otros
  • Desarrollo del concepto de una estructura proteica tridimensional específica
  • Comprensión de interacciones no covalentes como enlaces de hidrógeno y efectos hidrofóbicos.

Aplicaciones

  • cocinar alimentos (por ejemplo, freír un huevo, donde el calor desnaturaliza la albúmina)
  • Esterilización de equipos médicos mediante calor o productos químicos para desnaturalizar las proteínas microbianas.
  • uso de alcohol como desinfectante, que desnaturaliza las proteínas bacterianas
  • Ondulación permanente del cabello, que utiliza productos químicos para romper y reformar los enlaces disulfuro en la queratina.
  • ensayos bioquímicos que utilizan agentes desnaturalizantes (por ejemplo, SDS-Page) para analizar proteínas por masa

Patentes:

NA

Ideas para posibles innovaciones

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Relacionado con: desnaturalización, plegamiento de proteínas, estructura de proteínas, desplegamiento, agregación, homeostasis, actividad enzimática, albúmina, calor, pH.

Contexto histórico

Desnaturalización de proteínas

1902
1920
1928
1930
1940
1950
1950
1900
1910
1921
1930
1930
1940
1950
1951

(Si la fecha es desconocida o no es relevante, por ejemplo "mecánica de fluidos", se proporciona una estimación redondeada de su aparición notable)

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