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Catálise Enzimática (Biocatálise)

1897
  • Eduard Buchner
  • Emil Fischer
Biochemist conducting enzyme catalysis experiments in a laboratory.

(Imagem gerada apenas para fins ilustrativos)

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos (biocatalisadores). Elas exibem notável especificidade e eficiência, muitas vezes acelerando reações em milhões de vezes sob condições fisiológicas brandas (temperatura, pH). A reação ocorre em uma região específica da enzima chamada sítio ativo, que se liga ao substrato por meio de um mecanismo de encaixe tipo chave-fechadura ou ajuste induzido.

A catálise enzimática representa o ápice da eficiência e seletividade catalítica. Essas estruturas proteicas complexas criam um microambiente único em seu sítio ativo, perfeitamente ajustado para estabilizar o estado de transição de uma reação específica. Isso é alcançado por meio de uma combinação de fatores: orientação precisa dos substratos, fornecimento de grupos funcionais ácidos ou básicos, tensão nas ligações do substrato e fornecimento de uma via covalente alternativa. A cinética de muitas reações catalisadas por enzimas pode ser descrita pela equação de Michaelis-Menten: [latex]v = frac{V_{max}[S]}{K_M + [S]}[/latex], onde [latex]v[/latex] é a velocidade da reação, [latex]V_{max}[/latex] é a velocidade máxima, [latex][S][/latex] é a concentração do substrato e [latex]K_M[/latex] (a constante de Michaelis) é a concentração do substrato na qual a velocidade da reação é metade de [latex]V_{max}[/latex].

O modelo original de "chave e fechadura" de Emil Fischer propôs um sítio ativo rígido que se encaixa perfeitamente no substrato. Posteriormente, esse modelo foi refinado pelo modelo de "ajuste induzido" de Daniel Koshland, que sugere que o sítio ativo é flexível e muda de conformação após a ligação do substrato para atingir a orientação catalítica ideal. Essa especificidade é frequentemente estereosseletiva, o que significa que as enzimas podem distinguir entre estereoisômeros, uma característica crucial para a produção de fármacos enantiomericamente puros. Embora historicamente utilizadas na produção de alimentos, a biotecnologia moderna expandiu seu uso para a síntese industrial, diagnósticos e terapêutica por meio de técnicas como a evolução dirigida, que permite aos cientistas projetar enzimas com propriedades inovadoras.

UNESCO Nomenclature: 2302
Bioquímica

Tipo

Processo biológico

Interrupção

Revolucionário

Uso

Uso generalizado

Precursores

  • O trabalho de Louis Pasteur que relaciona a fermentação aos organismos vivos.
  • Descoberta e isolamento da diastase (amilase) por Anselme Payen
  • Teoria da chave-fechadura de Emil Fischer sobre a especificidade enzimática
  • A descoberta da fermentação acelular por Eduard Buchner

Aplicações

  • produção de xarope de milho rico em frutose
  • Uso de proteases em detergentes para roupa
  • síntese de produtos farmacêuticos quirais
  • produção de queijo e iogurte
  • biorremediação para decompor poluentes

Patentes:

NA

Ideias de Inovação Potencial

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Relacionado a: enzima, biocatálise, sítio ativo, cinética de Michaelis-Menten, especificidade, ajuste induzido, mecanismo chave-fechadura, substrato, proteína, evolução dirigida.

Contexto histórico

1880
1897
1970
1890
1955
1980

(Caso a data seja desconhecida ou irrelevante, por exemplo, "mecânica dos fluidos", é fornecida uma estimativa aproximada de seu surgimento notável)

Princípios relacionados à invenção, inovação e tecnologia

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