在某些生物体中,例如水母。 海战胜利最初的生物发光反应产生蓝光。然后,这种能量通过Förster共振能量转移(FRET)传递给第二种蛋白质——绿色荧光蛋白(GFP)。GFP吸收蓝光并将其重新发射为绿光,从而有效地改变了发光的颜色。

(图片仅供参考)
在某些生物体中,例如水母。 海战胜利最初的生物发光反应产生蓝光。然后,这种能量通过Förster共振能量转移(FRET)传递给第二种蛋白质——绿色荧光蛋白(GFP)。GFP吸收蓝光并将其重新发射为绿光,从而有效地改变了发光的颜色。
绿色荧光蛋白(GFP)的发现和应用彻底改变了细胞生物学。20世纪60年代,下村修在研究发光蛋白水母素时,首次从维多利亚多管发光水母(Aequorea victoria)中分离出GFP。水母素与Ca²⁺离子结合后会发出蓝光。下村修注意到水母发出的是绿色光而非蓝色光,由此发现了能量向GFP的转移。GFP的关键特征在于其发色团,该发色团由蛋白质一级结构中的Ser-Tyr-Gly序列自催化形成。该发色团被包裹在β桶状结构中,使其免受环境影响,从而赋予其明亮的荧光。
Martin Chalfie later demonstrated that the gene for GFP could be expressed in other organisms (*E. coli* and *C. elegans*), where it would function as a fluorescent marker without needing any species-specific cofactors. Roger Tsien’s work was crucial in understanding the mechanism of chromophore formation and in engineering a vast palette of GFP variants (BFPs, CFPs, YFPs, RFPs) with different colors, improved brightness, and photostability. This toolkit allows researchers to track multiple proteins or processes simultaneously within a single living cell, a technique known as multicolor imaging. The 2008 Nobel Prize in Chemistry was awarded to Shimomura, Chalfie, and Tsien for this work.
绿色荧光蛋白(GFP)作为波长转换器
(如果日期未知或不相关,例如“流体力学”,则提供其显著出现的近似估计)
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