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इंसुलिन की प्राथमिक अमीनो अम्ल संरचना

1955
  • Frederick Sanger
Bovine insulin amino acid structure analysis in biochemistry lab.

(यह छवि केवल उदाहरण के लिए बनाई गई है)

फ्रेडरिक सैंगर ने गाय के अमीनो एसिड के संपूर्ण अनुक्रम का निर्धारण किया। इंसुलिन 1955 में, जैव रसायन विज्ञान में एक ऐतिहासिक उपलब्धि हासिल की गई। उन्होंने खुलासा किया कि इंसुलिन दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से मिलकर बना होता है, एक 'ए' श्रृंखला जिसमें 21 अमीनो अम्ल होते हैं और एक 'बी' श्रृंखला जिसमें 30 अमीनो अम्ल होते हैं, जो दो डाइसल्फाइड बंधों द्वारा जुड़े होते हैं। यह पहला प्रोटीन था जिसका पूर्ण अनुक्रम निर्धारित किया गया, जिससे यह सिद्ध हुआ कि प्रोटीनों की विशिष्ट संरचनाएं होती हैं।

Frederick Sanger’s work on sequencing insulin was a monumental task that took over a decade to complete and fundamentally changed our understanding of proteins. At the time, it was not universally accepted that proteins had a defined chemical structure. Sanger’s approach was methodical and innovative. He first separated the A and B chains by cleaving the disulfide bonds that link them. Then, he used a reagent he developed, 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene (now known as Sanger’s reagent), to label the N-terminal amino acid of the polypeptide chains. By hydrolyzing the protein and identifying the labeled amino acid, he could determine the start of the sequence. To sequence the rest of the chain, he used partial hydrolysis with acids and enzymes to break the chains into smaller, overlapping peptide fragments. He then painstakingly separated these fragments using chromatography and electrophoresis and determined the sequence of each small piece. By identifying the overlapping sequences between different fragments, he could piece them together like a jigsaw puzzle to deduce the full sequence of both the A and B chains. Finally, he determined the positions of the three disulfide bonds (two inter-chain, one intra-chain on the A chain). This work not only earned him his first Nobel Prize in Chemistry in 1958 but also provided definitive proof for the “sequence hypothesis”—that the amino acid sequence of a protein dictates its three-dimensional structure and, consequently, its biological function.

UNESCO Nomenclature: 2302
जैव रसायन विज्ञान

Type

वैज्ञानिक खोज

व्यवधान

मूलभूत

उपयोग

व्यापक उपयोग

शगुन

  • आर्चर मार्टिन और रिचर्ड सिंज द्वारा पेपर क्रोमैटोग्राफी का विकास
  • अमीनो अम्लों के बीच की कड़ी के रूप में पेप्टाइड बंधन की समझ
  • 1926 में जे.जे. एबेल द्वारा इंसुलिन का क्रिस्टलीकरण, जो इसकी एक निश्चित रासायनिक प्रकृति का संकेत देता है।
  • एमिल फिशर द्वारा प्रोटीन को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के रूप में मानने के सिद्धांत

आवेदन

  • इससे इंसुलिन का रासायनिक संश्लेषण संभव हो सका
  • इसने मानव इंसुलिन के उत्पादन के लिए पुनर्संयोजित डीएनए प्रौद्योगिकी का मार्ग प्रशस्त किया।
  • प्रोटिओमिक्स के क्षेत्र की स्थापना की
  • इससे संशोधित गुणों वाले इंसुलिन एनालॉग बनाने का आधार प्राप्त हुआ।
  • प्रोटीन संरचना-कार्य संबंधों की समझ को आगे बढ़ाया

पेटेंट:

NA

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संबंधित विषय: फ्रेडरिक सैंगर, प्रोटीन अनुक्रमण, अमीनो अम्ल, पॉलीपेप्टाइड, डाइसल्फाइड बंध, प्राथमिक संरचना, जैव रसायन, नोबेल पुरस्कार, प्रोटिओमिक्स, इंसुलिन संरचना।

ऐतिहासिक संदर्भ

इंसुलिन की प्राथमिक अमीनो अम्ल संरचना

1890
1955
1980
1880
1897
1970

(यदि तिथि अज्ञात है या प्रासंगिक नहीं है, उदाहरण के लिए "द्रव यांत्रिकी", तो इसके उल्लेखनीय उद्भव का एक अनुमानित आंकड़ा प्रदान किया गया है)

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