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A Alfa-Hélice (bioquímica)

1951
  • Linus Pauling
  • Robert Corey
  • Herman Branson
Modelo 3D de uma estrutura de proteína alfa-hélice em um laboratório de bioquímica.

(Imagem gerada apenas para fins ilustrativos)

A alfa-hélice (α-hélice) é um motivo estrutural secundário comum em proteínas. Trata-se de uma conformação espiralada dextrógira na qual cada grupo NH da cadeia principal doa uma ligação de hidrogênio para o grupo C=O da cadeia principal do aminoácido localizado quatro resíduos antes (ligação de hidrogênio i+4 → i). Esse padrão regular puxa a cadeia polipeptídica para uma forma helicoidal.

Linus Pauling and his colleagues predicted the existence of the alpha-helix in 1951 before it was experimentally observed in detail by Max Perutz in the structure of myoglobin. Their prediction was based on a deep understanding of the planar nature of the peptide bond and the principles of hydrogen bonding. They meticulously built physical models to find stable conformations of a polypeptide chain that maximized hydrogen bonding while respecting steric constraints.

A alfa-hélice possui propriedades geométricas específicas: 3,6 resíduos por volta, um passo de 5,4 Å (0,54 nm) e ângulos diedros da cadeia principal (φ, ψ) tipicamente em torno de (-60°, -45°). As cadeias laterais dos aminoácidos estendem-se para fora do eixo helicoidal, permitindo que interajam com o ambiente ou outras partes da proteína. Certos aminoácidos, como alanina, leucina e metionina, são considerados "formadores de hélice", enquanto outros, como a prolina (que não possui um grupo NH na cadeia principal para ligações de hidrogênio e tem um anel rígido) e a glicina (que é muito flexível), são "quebradores de hélice". A descoberta da alfa-hélice e da folha beta forneceu os primeiros insights fundamentais sobre como uma simples cadeia linear de aminoácidos pode se dobrar em estruturas tridimensionais complexas, estáveis ​​e funcionais.

UNESCO Nomenclature: 2401
Bioquímica

Tipo

Sistema abstrato

Interrupção

Incremental

Uso

Uso generalizado

Precursores

  • Estudos de difração de raios X de proteínas fibrosas como a queratina por William Astbury
  • compreensão da geometria planar da ligação peptídica
  • Elucidação dos princípios da ligação de hidrogênio por Linus Pauling
  • desenvolvimento de modelos moleculares físicos

Aplicações

  • Compreender a estrutura de proteínas fibrosas como a queratina no cabelo e na pele.
  • desenvolvimento de peptídeos alfa-helicoidais para terapias antimicrobianas ou anticancerígenas
  • modelagem de domínios transmembranares de proteínas, que frequentemente são alfa-helicoidais
  • Predição e validação da estrutura de proteínas
  • Planejamento racional de fármacos direcionados a interfaces de interação proteína-proteína alfa-helicoidais

Patentes:

NA

Ideias de Inovação Potencial

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Relacionado a: alfa-hélice, estrutura secundária de proteínas, Linus Pauling, ligação de hidrogênio, polipeptídeo, conformação, ângulos diedros, queratina, estrutura de proteínas, modelagem molecular.

Contexto histórico

A Alfa-Hélice (bioquímica)

1930
1940
1950
1951
1958
1960
1970
1930
1940
1950
1950
1954
1960
1967
1970

(Caso a data seja desconhecida ou irrelevante, por exemplo, "mecânica dos fluidos", é fornecida uma estimativa aproximada de seu surgimento notável)

Princípios relacionados à invenção, inovação e tecnologia

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